ВПЛИВ ЗАХВОРЮВАННЯ НА COVID-19 ТА ВАКЦИНАЦІЇ ПРОТИ SARS-COV-2 НА ПЕРЕБІГ ОНКОГЕМАТОЛОГІЧНИХ ЗАХВОРЮВАНЬ 2. Особливості експресії рецептора ACE2 та вплив SARS-COV-2 на запалення

Автор(и)

  • Л.М. Ковалевська Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р.Є.Кавецького НАН України
  • В.М. Щербіна Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р.Є.Кавецького НАН України
  • І.А. Крячок Державне некомерційне підприємство “Національний інститут раку”, Київ, Україна
  • І.Б. Титоренко Державне некомерційне підприємство “Національний інститут раку”, Київ, Україна
  • О.В. Кашуба Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р.Є.Кавецького НАН України

DOI:

https://doi.org/10.15407/oncology.2024.04.301

Ключові слова:

COVID-19, SARS-CoV-2, взаємодія вірус– клітина–хазяїн, вірусний протеїн S, протеїн ACE2, CD209L

Анотація

Короновірусну хворобу 2019 року COVID-2019 (Coronavirus disease 2019), що схожа за симптомами до пневмонії, викликає новий короновірус SARS-CoV-2 (Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2). З 3 березня 2020 р., коли вперше було діагностовано COVID-19 в Україні, і до 13 квітня 2024 р. в Україні при населенні 41 130 тис. налічувалось 5 557 995 інфікованих осіб, з них померлих — 112 418 або приблизно 2% (https://index.minfin.com.ua/ua/reference/coronavirus/ukraine/). Слід відмітити, що вакцинація від коронавірусу в Україні почалася лише 24 лютого 2021 р. На 18 червня 2024 р. провакциновано приблизно 38,0% населення (15 729 617 осіб), причому повністю вакциновано 36,96% (15 201 112 осіб), а бустерну дозу отримали тільки 1,76% (724 557 осіб) населення країни. Раніше було обговорено генетичні характеристики варіантів вірусу SARS-COV-2 при трьох хвилях пандемії в Україні, наразі основна увага буде приділена механізму взаємодії вірусу і клітини-хазяїна, а також молекулі, що слугує рецептором коронавірусу — ACE2 (Angiotensin I-converting enzyme 2).

Посилання

Kovalevska LM, Kryachok IA, Matveeva AS, et al. Influence of COVID19 and vaccination against SARS-COV-2 on the course of oncohematological Part I. Genetic characteristics of SARS-COV-2 variants upon the three waves of the pandemic in ukraine. Oncology 2024; 26 (3): 216–221. doi: 10.15407/oncology.2024.03.216.

V’Kovski P, Kratzel A, Steiner S, et al. Coronavirus biology and replication: implications for SARS-CoV-2. Nat Rev Microbiol 2021; 19 (3): 155–1 doi: 10.1038/s41579-020- 00468-6.

Masters The molecular biology of coronaviruses. Adv Virus Res 2006; 66: 193–292. doi: 10.1016/S0065-3527- (06)66005-3.

Bai C, Zhong Q, Gao GF. Overview of SARS-CoV-2 genome- encoded Sci China Life Sci 2022; 65 (2): 280–94. doi: 10.1007/s11427-021-1964-4.

Li W, Moore MJ, Vasilieva N, et al. Angiotensin-convert- ing enzyme 2 is a functional receptor for the SARS coro- Nature 2003; 426 (6965): 450–4. doi: 10.1038/ nature02145.

Hoff M, Kleine-Weber H, Schroeder S, et al. SARS- CoV-2 cell entry depends on ACE2 and TMPRSS2 and is blocked by a clinically proven protease inhibitor. Cell 2020; 181 (2): 271–280 doi: 10.1016/j.cell.2020.02.052.

Wang MY, Zhao R, Gao LJ, et al. SARS-CoV-2: structure, biology, and structure-based therapeutics development. Front Cell Infect Microbiol 2020; 10: 587269. doi: 10.3389/ 2020.587269.

Lan J, Ge J, Yu J, et al. Structure of the SARS-CoV-2 spike receptor-binding domain bound to the ACE2 receptor. Nature 2020; 581 (7807): 215–20. doi: 11038/s41586- 020-2180-5.

Shang J, Ye G, Shi K, et al. Structural basis of receptor recognition by SARS-CoV-2. Nature 2020; 581 (7807): 221–4. doi: 11038/s41586-020-2179-y.

Hikmet F, Mear L, Edvinsson A, et al. The protein expression profi of ACE2 in human Mol Syst Biol 2020; 16 (7): e9610. doi: 10.15252/msb.20209610.

Kuba K, Imai Y, Rao S, et al. A crucial role of angiotensin converting enzyme 2 (ACE2) in SARS coronavirus-induced lung Nat Med 2005; 11 (8): 875–9. doi: 10.1038/ nm1267.

Jeff SA, Tusell SM, Gillim-Ross L, et al. CD209L (L- SIGN) is a receptor for severe acute respiratory syndrome c Proc Natl Acad Sci USA 2004; 101 (44): 15748–53. doi: 10.1073/pnas.0403812101.

Durante A, Peretto G, Laricchia A, et al. Role of the renin- angiotensin-aldosterone system in the pathogenesis of atherosc Curr Pharm Des 2012; 18 (7): 981–1004. doi: 10.2174/138161212799436467.

Sodhi PV, Sidime F, Tarazona DD, et al. A closer look at ACE2 signaling pathway and processing during COVID- 19 infection: Identifying possible Vaccines (Basel) 2022; 11 (1): 13. doi: 10.3390/vaccines11010013.

Benigni A, Cassis P, Remuzzi Angiotensin II revisited: new roles in inflammation, immunology and aging. EMBO Mol Med 2010; 2 (7): 247–57. doi: 10.1002/emmm.2010 00080.

Ziaja M, Urbanek KA, Kowalska K, et al. Angiotensin II and Angiotensin Receptors 1 and 2- Multifunctional system in cells biology, what do we know? Cells 2021; 10 (2): 38 doi: 10.3390/cells10020381.

Zhang F, Ren X, Zhao M, et al. Angiotensin-(1-7) abrogates angiotensin II-induced proliferation, migration and inflam- mation in VSMCs through inactivation of ROS-mediated PI3K/Akt and MAPK/ERK signaling Sci Rep 2016; 6: 34621. doi: 10.1038/srep34621.

Simoes e Silva AC, Silveira KD, Ferreira AJ, et al. ACE2, angiotensin-(1-7) and Mas receptor axis in infl tion and fi Br J Pharmacol 2013; 169 (3): 477–92. doi: 10.1111/bph.12159.

Villalobos LA, San Hipolito-Luengo A, Ramos-Gonzalez M, et al. The Angiotensin-(1–7)/Mas axis counteracts Angio- tensin II-dependent and -independent pro-inflammatory signaling in human vascular smooth muscle cells. Front Pharmacol 2016; 7: doi: 10.3389/fphar.2016.00482.

Burrell LM, Johnston CI, Tikellis C, et al. ACE2, a new regulator of the renin-angiotensin Trends Endo- crinol Metab 2004; 15 (4): 166–9. doi: 10.1016/j.tem.2004. 03.001.

Beyerstedt S, Casaro EB, Rangel COVID-19: angio- tensin-converting enzyme 2 (ACE2) expression and tis- sue susceptibility to SARS-CoV-2 infection. Eur J Clin Microbiol Infect Dis 2021; 40 (5): 905–19. doi: 10.1007/ s10096-020-04138-6.

Jia HP, Look DC, Tan P, et al. Ectodomain shedding of angiotensin converting enzyme 2 in human airway epithe- Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol 2009; 297 (1): L84–96. doi: 10.1152/ajplung.00071.2009.

Gheblawi M, Wang K, Viveiros A, et al. Angiotensin-con- verting enzyme 2: SARS-CoV-2 receptor and regulator of the renin-angiotensin system: Celebrating the 20th anni- versary of the discovery of ACE2. Circ Res 2020; 126 (10): 1456–74. doi: 10.1161/CIRCRESAHA.120.317015.

Patel VB, Clarke N, Wang Z, et al. Angiotensin II induced proteolytic cleavage of myocardial ACE2 is mediated by TACE/ADAM-17: a positive feedback mechanism in the J Mol Cell Cardiol 2014; 66: 167–76. doi: 10.1016/j. yjmcc.2013.11.017.

Martina Z, Christina H, Le L, et al. Amilorides inhibit SARS-CoV-2 replication in vitro by targeting RNA struc- bioRxiv [Preprint] 2020; 6: 2020.12.05.409821. doi: 10.1101/2020.12.05.409821.

Lamers MM, Haagmans SARS-CoV-2 pathogenesis. Nat Rev Microbiol 2022; 20 (5): 270–84. doi: 10.1038/ s41579-022-00713-0.

Pacheco-Herrero M, Soto-Rojas LO, Harrington CR, et al. Elucidating the neuropathologic mechanisms of SARS- CoV-2 Front Neurol 2021; 12: 660087. doi: 10. 3389/fneur.2021.660087.

Banu N, Panikar SS, Leal LR, et al. Protective role of ACE2 and its downregulation in SARS-CoV-2 infection leading to macrophage activation syndrome: Therapeutic Life Sci. 2020; 256: 117905. doi: 10.1016/j. lfs.2020.117905.

##submission.downloads##

Опубліковано

2025-04-11

Як цитувати

Ковалевська, Л., Щербіна, В., Крячок, І., Титоренко, І., & Кашуба, О. (2025). ВПЛИВ ЗАХВОРЮВАННЯ НА COVID-19 ТА ВАКЦИНАЦІЇ ПРОТИ SARS-COV-2 НА ПЕРЕБІГ ОНКОГЕМАТОЛОГІЧНИХ ЗАХВОРЮВАНЬ 2. Особливості експресії рецептора ACE2 та вплив SARS-COV-2 на запалення. Oncology, 26(4), 301–306. https://doi.org/10.15407/oncology.2024.04.301

Номер

Розділ

Погляд на проблему