АКТИВНІСТЬ РИБОНУКЛЕАЗ ЯК МОЖЛИВИЙ ДІАГНОСТИЧНИЙ І ПРОГНОСТИЧНИЙ МАРКЕР РАКУ ПЕРЕДМІХУРОВОЇ ЗАЛОЗИ
DOI:
https://doi.org/10.32471/oncology.2663-7928.t-23-3-2021-g.9665Ключові слова:
активність рибонуклеаз, простатоспецифічний антиген, рак передміхурової залози, шкала ГлісонаАнотація
Мета: дослідити зв‘язок рівня активності рибонуклеаз (РНКаз) у злоякісних пухлинах передміхурової залози та у біологічних рідинах хворих на рак передміхурової залози (РПЗ) з клініко-патологічними особливостями неопластичного процесу та оцінити можливості їх застосування в якості діагностичних і прогностичних критеріїв для персоналізованої оцінки перебігу РПЗ та для розробки нових схем персоніфікованого лікування (прогнозування чутливості злоякісних пухлин до протипухлинних агентів). Об’єкт і методи: у дослідженні використовували зразки пухлинної тканини, периферичної крові та сечі 120 хворих з різними стадіями РПЗ (Т1–Т4) (середній вік становив 65,0 ± 7,88 років) і 30 пацієнтів з простатичною інтраепітеліальною неоплазією (середній вік становив 60,2 ± 3,6 років). Активність РНКаз визначали методом зимограм із застосуванням електрофорезу в 15% поліакриламідному гелі. Результати: встановлено поступове зниження активності РНКаз у тканині пердміхурової залози при прогресуванні РПЗ (від 460,8 ± 20,3 у.о. до 103,5 ± 22,9 у.о.). Одночасно спостерігається зростання рівня простатоспецифічного антигена у плазмі крові хворих та величини поширення процесу за шкалою Глісона. Встановлено, що у донорів найбільш високу ферментативну активність виявляють еритроцити та сеча. Висновки: у тканині пухлин відмічено поступове зниження активності РНКаз у процесі прогресування пухлинного процесу. У цитозолі еритроцитів периферичної крові хворих на РПЗ відмічено зниження ферментативної активності РНКаз порівняно з донорами. У плазмі крові хворих на РПЗ відбувається зростання активності РНКаз при поширеності процесу за шкалою Глісона ≥7. Одержані дані показують, що активність РНКаз може бути додатковим біомаркером для діагностики РПЗ і розробки тактики лікування з урахуванням індивідуальних особливостей.
Посилання
Ferlay J, Parkin DM, Steliarova-Foucher E. Estimates of cancer incidence and mortality in Europe in 2008. Eur J Cancer 2010; 46 (4): 765–81.
Rosario S. Polyamine Biosynthetic Metabolic Dysregulation: Targeting and the Adaptive Response. 2020.
Shlyakhovenko VO. Ribonucleases. Possible new approach in cancer therapy. Exp Oncol 2016; 38 (1): 2–8.
Silverman RH. Implications for RNase L in prostate cancer biology. Biochemistry 2003; 42 (7): 1805–12.
Shook SJ, Beuten J, Torkko KC, et al. Association of RNASEL variants with prostate cancer risk in Hispanic Caucasians and African Americans. Clin cancer Res 2007; 13 (19): 5959–64.
Brierley JD, Gospodarowicz MK, Wittekind C. TNM classification of malignant tumours. John Wiley & Sons, 2016.
Popescu LM. Adaptation Biology and Medicine. Alpha Science International Limited, 2013.
Gleason DF. Histologic grading of prostate cancer: a perspective. Hum Pathol 1992; 23 (3): 273–9.
Yasuda T, Nadano D, Tenjo E, et al. The zymogram method for detection of ribonucleases after isoelectric focusing: analysis of multiple forms of human, bovine, and microbial enzymes. Anal Biochem 1992; 206 (1): 172–7.
Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 1970; 227 (5259): 680–5.
Yen Y, Green PJ. Identification and properties of the major ribonucleases of Arabidopsis thaliana. Plant Physiol 1991; 97 (4): 1487–93.
Cussenot O, Valeri A, Berthon P, et al. Hereditary prostate cancer and other genetic predispositions to prostate cancer. Urol Int 1998; 60 (2): 30–4.
Xiang Y, Wang Z, Murakami J, et al. Effects of RNase L mutations associated with prostate cancer on apoptosis induced by 2′, 5′-oligoadenylates. Cancer Res 2003; 63 (20): 6795–801.
Sakakibara R, Hashida K, Kitahara T, et al. Characterization of a unique nonsecretory ribonuclease from urine of pregnant women. J Biochem 1992; 111 (3): 325–30.
Thomas JM, Crisp M, Hodes ME. Sialic acid residues contribute to the heterogeneity of human serum ribonuclease: demonstration by isoelectric focusing and neuraminidase treatment of serum. Clin Chim acta 1984; 142 (1): 73–81.
Mizuta K, Awazu S, Yasuda T, et al. Purification and characterization of three ribonucleases from human kidney: comparison with urine ribonucleases. Arch Biochem Biophys 1990; 281 (1): 144–51.
Silva CS, Moutinho C, da Vinha A, et al. Trace Minerals in Human Health: Iron, Zinc, Copper, Manganese and Fluorine. Int J Sci Res Methodol 2019; 13 (3): 57–80.
Bhagavan NV, Ha C-E. Essentials of medical biochemistry: with clinical cases. Academic Press, 2011.
Crichton RR. Biological inorganic chemistry: a new introduction to molecular structure and function. Elsevier, 2012.
Sandstead HH. Zinc deficiency: a public health problem? Am J Dis Child 1991; 145 (8): 853–9.
Czajkowska B, Naskalski JW, Sznajd J. Ribonuclease from cytosolic fraction of human erythrocytes. Clin Chim Acta 1986; 154 (1): 19–27.
Bray F, Ferlay J, Soerjomataram I, et al. Global cancer statistics 2018: GLOBOCAN estimates of incidence and mortality worldwide for 36 cancers in 185 countries. CA Cancer J Clin 2018; 68 (6): 394–424.
Ying M, Zhao R, Jiang D, et al. Lifestyle interventions to alleviate side effects on prostate cancer patients receiving androgen deprivation therapy: a meta-analysis. Jpn J Clin Oncol 2018; 48 (9): 827–34.
Arancio W, Belmonte B, Castiglia M, et al. Tissue Versus Liquid Biopsy: Opposite or Complementary? In: Liquid Biopsy in Cancer Patients. Springer, 2017: 41–9.
Ghosh RK, Pandey T, Dey P. Liquid biopsy: a new avenue in pathology. Cytopathology 2019; 30 (2): 138–43.