ОЦІНКА ПРОТИПУХЛИННИХ ВЛАСТИВОСТЕЙ ЛЕКТИНУ B. SUBTILIS IMB B-7724 В ДОСЛІДЖЕННЯХ IN VIVO
DOI:
https://doi.org/10.32471/oncology.2663-7928.t-24-1-2022-g.10306Ключові слова:
аденокарцинома Ерліха, карцинома легені Льюїс, лектин B. subtilis IMB B-7724, протипухлинна активністьАнотація
Мета: дослідити in vivo протипухлинну ефективність лектину B. subtilis ІМВ В-7724 на моделях аденокарциноми Ерліха та карциноми легені Льюїс. Об’єкт і методи: дослідження проведені на мишах ліній С57Bl/6J (n = 20) та Balb/c (n = 20). У роботі використані 2 експериментальні моделі: аденокарцинома Ерліха (АКЕ) та карцинома легені Льюїс (КЛЛ). Лектин В. subtilis ІМВ В-7724 вводили починаючи з 2-ї доби після трансплантації пухлинних клітин (підшкірно, у дозі 1 мг/кг маси тіла, через день, загальний курс — 10 введень). Оцінювали частоту перещеплення (%), латентний період виходу пухлин, об`єм пухлин (мм3), тривалість життя тварин з пухлинами. Статистичну обробку результатів проводили за загально прийнятими методами варіаційної статистики. Результати: введення бактеріального лектину мишам з АКЕ та КЛЛ сприяло уповільненню росту експериментальних пухлин та збільшенню тривалості життя тварин з пухлинами. Більш виражену протипухлинну активність лектину спостерігали у мишей з АКЕ. Індекс гальмування росту пухлин у цих тварин становив 53,2 ± 1,4%. У мишей з КЛЛ за умови введення бактеріального лектину відмічена тенденція до уповільнення процесу метастазування: індекс інгібіції метастазування становив 36,0 ± 4,5%. Результатом 10-кратного введення мишам Balb/c з АКЕ бактеріального лектину було статистично достовірне збільшення показника середньої тривалості життя — в 1,8 разу порівняно з нелікованими, р <0,05. При використанні в якості моделі пухлинного росту КЛЛ позитивний вплив лектину B. subtilis IMB B-7724 на показники тривалості життя тварин з пухлинами був виражений значно меншою мірою. Індекс гальмування росту пухлини становив 18,2 ± 1,8%; показник середньої тривалості життя зріс на 33,3%. Висновок: у тварин з модельним пухлинним процесом продемонстрована протипухлинна ефективність лектину B. subtilis IMB B-7724. За стандартними показниками пухлинного росту застосування лектину виявилося більш ефективним на моделі неметастатичної солідної АКЕ.
Посилання
Hopper JTS, Ambrose S, Grant OC, et al. The tetrameric plant lectin banlec neutralizes HIV through bidentate binding to specific viral glycans. Structure 2017; 25 (5): 773–82.e5. doi: 10.1016/j.str.2017.03.015
Asaduzzaman AKM, Hasan I, Chakrabortty A, et al. Moringa oleifera seed lectin inhibits Ehrlich ascites carcinoma cell growth by inducing apoptosis through the regulation of Bak and NF-κB gene expression. Int J BiolMacromol 2018; 107 (Pt B): 1936–44. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.10.070
Mbae KM, Umesha S, Manukumar HM. The rapeutic properties of lectins in herbal supplements. Phytochem Rev 2018; 17 (3): 627–43. doi:10.1007/s11101-018-9572-2
Singh RS, Walia AK. Microbial lectins and their prospective mitogenic potential. Crit Rev Microbiol 2013; 40 (4): 329–347. doi: 10.3109/1040841X.2012.733680
Reily C, Stewart TJ, Renfrow MB, Novak J. Glycosylation in health and disease. Nat Rev Nephrol 2019; 15 (6): 346–66. doi: 10.1038/s41581-019-0129-4
Pearce OMT. Cancer glycan epitopes: biosynthesis, structure and function. Glycobiology 2018; 28 (9): 670–96. doi: 10.1093/glycob/cwy023
Taniguchi N, Kizuka Y. Glycans and cancer: role of N-glycans in cancer biomarker, progression and metastasis, and therapeutics. Adv Cancer Res 2015; 126: 11–51. doi: 10.1016/bs.acr.2014.11.001
Mazalovska M, Kouokam JC. Plant-derived lectins as potential cancer therapeutics and diagnostic tools. Biomed Res Int 2020; 1631394. doi:10.1155/2020/1631394
Gupta A. Emerging applications of lectins in cancer detection and biomedicine. Materials Today: Proceedings 2020; 31 (2): 651–61. doi:10.1016/j.matpr.2020.05.810
Ryva B, Zhang K, Asthana A, et al. Wheat germ agglutininasa potential therapeutic agentfor leukemia. Front Oncol 2019; 9: 100. doi: 10.3389/fonc.2019.00100
Shi Z, Li WW, Tang Y, Cheng LJ. A novel molecular model of plant lectin-induced programmed cell death in cancer. Biol Pharm Bull 2017; 40 (10): 1625–29. doi: 10.1248/bpb.b17-00363
Cavada BS, Silva MTL, Osterne VJS, et al. Canavalia bonariensis lectin: molecular bases of glycoconjugates interaction and antiglioma potential. Int J Biol Macromol 2018; 106: 369–78. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.08.023
Fu LL, Zhou CC, Yao S, et al. Plant lectins: targeting programmed cell death pathways as antitumor agents. Int J Biochem Cell Biol 2011; 43: 1442–9. doi: 10.1016/j.biocel.2011.07.004
Marvibaigi M, Supriyanto E, Amini N, et al. Preclinical and clinical effects of mistletoe against breast cancer. Biomed Res Int 2014; 2014: 1–15. doi: 10.1155/2014/785479
Podgorskii VS, Kovalenko EA, Karpova IS, et al. Extracellular lectin from saprophytic strains of bacteria of the genus Bacillus. Prikladnaia biokhimiia i mikrobiologiia 2014; 50 (3): 256–63. (in Russian) https://doi.org/10.1134/S0003683814030120
Tanasienko OA, Rudyk MP, Pozur VV, Potebnya GP. Influence of bacterial lectins on some reactions of nonspecific immunity in sarcoma 37 transplanted mice. Exp oncol 2010; 32 (4): 254–7. https://exp-oncology.com.ua/wp/wp-content/uploads/magazine/880.pdf?upload=
Fedosova NI, Cheremshenko NL, Hetman KI, et al. Physicochemical and cytotoxicity properties of Bacillus subtilis ІМВВ-7724 extracellular lectin. Mikrobiol Z 2021; 83 (1): 39–48. https://doi.org/10.15407/microbiolj83.01.039
Chumak A, Shcherbina V, Fedosova N, Chekhun V. Polarization of macrophages of mice under the influence of lectin from Bacillus subtilis IMB B-7724. EUREKA: Life Sciences 2021; 3: 3–10. doi: 10.21303/2504-5695.2021.001878.
European Convention for the Protection of Vertebrate Animals used for Experimental and other Scientific Purposes ETS 123. Protection of Vertebrate Animals, 18.III.1986. 48. https://norecopa.no/media/2iydns5h/ets-123-original.pdf
Kozhemyakin UM, Filonenko MA, Saifetdinova GA. Scientific and practical recommendations for keeping laboratory animals and working with them. Kyiv: Avitsena; 2002; 156p (in Ukrainian).
Stefanov OV. Doklinichni doslidzhennya likarskykh zasobiv [Preclinical studies of drugs]. Kyiv: Avitsena; 2001 (in Ukrainian).
Dunham LJ, Stewart HL. A survey of transplantable and transmissible animal tumors. J Natl Cancer Inst 1953; 13 (5): 1299–377. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/13035452/
Chekhun VF, Didenko GV, Cheremshenko NL, et al. Strain of bacteria Bacillus subtilis ІMB В-7724 — producer of cytotoxic substances with antitumor activity (Pat.№131824 UA). Publ. 25.01.2019. Bul 2. (in Ukrainian).
Podgorsky VS. The method for the obtainmen of bacterial lectin, specific to sialic acids. (Pat. № 1791 UA). Publ. 23.01.1991. (in Ukrainian).
Sidenko AB, Vishnyakov VV, Isaev SM. Theory of statistics. М: MAX-Press, 2011. 343 p. (in Russian)
Zheng C, Terreni M, Sollogoub M, Zhang Y. Ganglioside GM3 and its role in cancer. Curr Med Chem 2019; 26 (16): 2933–47. doi: 10.2174/0929867325666180129100619
Magalhães A, Duarte HO, Reis CA. Aberrant glycosylation in cancer: a novel molecular mechanism controlling metastasis. Cancer Cell 2017; 31 (6): 733–5. doi: 10.1016/j.ccell.2017.05.012
Day CJ, Paton AW, Higgins MA, et al. Structure aided design of a Neu5Gc specific lectin. Sci Rep 2017; 7 (1): 1495. doi: 10.1038/s41598-017-01522-9
Dobie C, Skropeta D. Insights into the role of sialylation in cancer progression and metastasis. Br J Cancer 2021; 124 (1), 76–90. https://doi.org/10.1038/s41416-020-01126-7
Li C, Chen J, Lu B, et al. Molecular switch role of Akt in Polygonatum odoratum lectin-induced apoptosis and autophagy in human non-small cell lung cancer A549 cells. PLoS One 2014; 9 (7): e101526. doi: 10.1371/journal.pone.0101526
Fedosova NI, Karaman OM, Voeykova IM, et al. Comparison of the efficacy of different regimens of application of xenogeneic cancer vaccine on models of metastatic tumor growth. Oncology 2017; 19 (2): 145–50. (in Ukrainian).
