СТРУКТУРНА ОРГАНІЗАЦІЯ КОЛАГЕНВМІСНОЇ СПОЛУЧНОЇ ТКАНИНИ ЯК ПРЕДИКТОР МЕТАСТАТИЧНОЇ ПРОГРЕСІЇ РАКУ ПЕРЕДМІХУРОВОЇ ЗАЛОЗИ
DOI:
https://doi.org/10.15407/oncology.2023.01.055Ключові слова:
архітекто ніка колагенвмісної сполучної тканини, метастази у кісткову тканину, рак перед міхурової залози, строма пухлиниАнотація
Мета: визначити на світлооптичному рівні роль фібрилярної організації колагенвмісного сполучнотканинного компоненту у метастатичній прог ресії раку передміхурової залози (РПЗ). Об’єкт і методи: морфологічне дослідження базується на аналізі гістологічного матеріалу первинних пухлинних осередків 55 хворих на РПЗ без пухлинної прогресії у після операційному періоді та метастазами у кістки. Ступінь злоякісності новоутворень становив 6–9 балів за шкалою Глісона. Особливості архі тектоніки колагенвмісної сполучної тканини у пухлинах визначали на підставі результатів забарвлення гістологічних препаратів за методом ВанГізона. Результати: встановлено, що у пухлинах хворих на РПЗ відбувається ремоделювання колагенвмісного стромального компоненту, розташованого як навколо залозистих структур (збільшення відсотку розтягнутих та вирівняних колагенових волокон у порівнянні з вигну тими), так і власне у самій стромі. Проявом чого є: збільшення загальної маси волокнистих структур, зростання ширини колагенових фібрил, їх компактизація щодо щільності розташування, виражені ознаки десмоплазії, вирівнювання та подовження. Зазначені особливості узгоджуються із ступенем злоякісності новоутворень за шкалою Глісона і асоціюються із перебігом пухлинного процесу у післяопераційний період, а саме — з виникненням метастазів. Висновки: десмопластично змінений колагенвмісний сполучнотканинний компонент РПЗ створює сприятливі умови для безперешкодної міграції та реалізації інвазивного потенціалу пухлинних клітин, зокрема для тих, які експресують білки ремоделювання кісткової тканини.
Посилання
Pavlova IP, Nair SS, Lundon D, et al. Multiphoton microscopy for identifying collagen signatures associated with biochemical recurrence in prostate cancer patients. J Pers Med 2021; 11 (11): 1061. https://doi.org/10.3390/jpm11111061.
Zundera SM, Gelderblom H, Tollenaara RA, Mesker WE. The significance of stromal collagen organization in cancer tissue: An in-depth discussion of literature. Crit Rev Oncol Hematol 2020; 151: 102907 https://doi.org/10.1016/j.critrevonc.2020.102907.
Necula L, Matei L, Dragu D, et al. Collagen family as promising biomarkers and therapeutic targets in cancer. Int J Mol Sci 2022; 23: 12415. https://doi.org/10.3390/ijms232012415.
Guillaumin J-B, Djerroudi L, Aubry J-F, et al. Proof of concept of 3-D backscatter tensor imaging tomography for non-invasive assessment of human breast cancer collagen organization. Ultrasound Med Biol 2022; 48 (9): 1867–78.
Xi G, Qiu L, Xu S, et al. Computer-assisted quantification of tumor-associated collagen signatures to improve the prognosis prediction of breast cancer. BMC Med 2021; 19 (1): 273. doi: 10.1186/s12916-021-02146-7.
Angel PA, Zambrzycki SC. Predictive value of collagen in cancer. Adv Cancer Res 2022; 154: 15–45. doi: 10.1016/bs.acr.2022.02.004.
Zhang J, Liu J, Zhang H, et al. The role of network-forming collagens in cancer progression. Int J cancer 2022, 151 (15): 833–42. https://doi.org/10.1002/ijc.34004.
Rømer AM, Thorseth ML, Hargbøl D. Immune modulatory properties of collagen in cancer. Front Immunol 2021; 12: 791453. doi: 10.3389/fimmu.2021.791453.
Song K, Yu Z, Zu X, et al. Collagen remodeling along cancer progression providing a novel opportunity for cancer diagnosis and treatment. Int J Mol Sci 2022; 23 (18): 10509. https://doi.org/10.3390/ijms231810509.
Fang M, Yuan J, Peng Ch, Li Yu. Collagen as a double-edged sword in tumor progression. Tumor Biol 2014; 35 (4): 2871–82. doi: 10.1007/s13277-013-1511-7
Angel PM, Spruill L, Jefferson M, et al. Zonal regulation of collagen-type proteins and posttranslational modifications in prostatic benign and cancer tissues by imaging mass spectrometry. The prostate 2020; 80 (13): 1071–86. https://doi.org/10.1002/pros.24031.
Bodelon C, Mullooly M, Pfeiffer RM, et al. Mammary collagen architecture and its association with mammographic density and lesion severity among women undergoing image-guided breast biopsy. Breast Cancer Res 2021; 23: 105. doi: 10.1186/s13058-021-01482-z.
Provenzano PP, Eliceiri KW, Campbell JM, et al. Collagen reorganization at the tumor-stromal interface facilitates local invasion. BMC Med 2006; 4 (1): 38. doi: 10.1186/1741-7015-4-38.
Xi G, Guo W, Kang D, et al. Large-scale tumor-associated collagen signatures identify high-risk breast cancer patients. Theranostics 2021; 11 (7): 3229–43. doi: 10.7150/thno.55921
Gleason DF, Mellinger GT. Classification of prostatic carcinomas. Cancer Chemother Rep 1966; 50 (3): 125–8.
Epstein JI, Egevad L, Amin MB, et al. The 2014 International Society of Urological Pathology (ISUP) Consensus Conference on Gleason Grading of prostatic carcinoma: definition of grading patterns and proposal for a new grading system. Am J Surg Pathol 2016; 40 (2): 244–52. doi: 10.1097/PAS.0000000000000530.
Shah RB. Current perspectives on the Gleason grading of prostate cancer. Arch Pathol Lab Med 2009; 133 (11):1810–6. doi: 10.5858/133.11.1810.
Garcia AM, Magalhaes FL, Soares JS, et al. Second harmonic generation imaging of the collagen architecture in prostate cancer tissue. Biomed Phys Eng 2018; 4 (2): 025026. doi 10.1088/2057-1976/aaa379.
Yavuz BG, Pestana RC, Abugabal YI, et al. Origin and role of hepatic myofibroblasts in hepatocellular carcinoma Oncotarget 2020; 11: 1186–201. https://doi.org/10.18632/oncotarget.27532.
Badaoui M, Mimsy-Julienne C, Saby Ch, et al. Collagen type 1 promotes survival of human breast cancer cells by overexpressing Kv10.1 potassium and Orai1 calcium channels through DDR1-dependent pathway. Oncotarget 2018; 9 (37): 24653–71. doi: 10.18632/oncotarget.19065.
Zainab H, Sultana A, Shaimaa. Stromal desmoplasia as a possible prognostic indicator in different grades of oral squamous cell carcinoma. J Oral Maxillofac Pathol 2019; 23 (3): 338–43. doi: 10.4103/jomfp.JOMFP_136_19.
Taufalele PV, VanderBurgh JA, Muñoz A, et al. Fiber alignment drives changes in architectural and mechanical features in collagen matrices. PLOS 2019; https://doi.org/10.1371/journal.pone.0216537.
Gole L, Yeong J, Lim JChT, Ong KH, et al. Quantitative stain-free imaging and digital profiling of collagen structure reveal diverse survival of triple negative breast cancer patients. Breast Cancer Research 2020; 22 (1): 42. doi: 10.1186/s13058-020-01282-x.
Ouellette JN, Drifka CR, Pointer KB, et al. Navigating the collagen jungle: the biomedical potential of fiber organization in cancer. Bioengineering (Basel) 2021; 8 (2): 17. doi: 10.3390/bioengineering8020017.
