Дослідження взаємодії "корових" 2′,5′-олігоаденілатів із деякими протеїнами методом флуоресцентної спектроскопії
DOI:
https://doi.org/10.15407/dopovidi2015.02.158Ключові слова:
альбумін, аналог, коровой олігоаденілат, олігоаденілат, флуоресцентна спектроскопіяАнотація
Вивчали взаємодію "корового" олігоаденілату (2′,5′-A3) та його аналогів із альбуміном, інтерфероном, інсуліном, імуноглобуліном та кальмодуліном методом флуоресцентної спектроскопії та мас-спектрометрії. Показано, що всі досліджувані олігоаденілати гасять власну флуоресценцію цих білків різною мірою і це гасіння має концентраційну залежність. 2′,5′-А3 та його аналоги 2′,5′-А3-thio, 2′,5′-A3-ino і 2′,5′-A3-cord істотно гасять флуоресценцію протеїнів при збудженні молекул довжиною хвилі 280 нм і значно менше при збудженні 296 нм, що може свідчити про можливу роль тирозину в процесах зв’язування цих препаратів з білками. Разом з тим у випадку 2′,5′-А3-epo і 2′,5′-A3-NH2 їх взаємодія з білками може відбуватися за участю тирозину і триптофану, оскільки спостерігається значне збільшення гасіння флуоресценції білків при довжині хвилі збудження 296 нм, особливо для 2′,5′-А3-NH2. Обговорюються можливі механізми взаємодії олігоаденілатів з досліджуваними білками.
Завантаження
Посилання
Player M. R., Torrence P. F. The 2–5A system: modulation of viral and cellular processes through acceleration of RNA degradation, Pharmacol. Ther., 1998, 78, no.2: 55–113. https://doi.org/10.1016/S0163-7258(97)00167-8
Malmgaard L. Induction and regulation of IFNs during viral infections, J. Interferon Cytokine Res., 2004, 24, no.8: 439–454. https://doi.org/10.1089/1079990041689665
Tkachuk Z., Kvasyuk E., Matsuka G., Mikhalopulo I. (2′-5′) Oligoadenylate analogues useful as inhibitors of host-vs.-graft response, Pat. US 5571799, Publ. 05.11.96.
Tkachuk Z. Yu., Dubej I. Ya., Yakovenko T. H. ta in. Syntez 2′-5′-olihoadenilativ ta ikhnij vplyv na pro-liferatsiiu i mihratsiiu stovburovykh klityn kistkovoho mozku myshej in vitro ta in vivo, Biopolymers and Cell, 2007, 23, no.1: 14–20 [in Ukrainian]. https://doi.org/10.7124/bc.000751
Sullenger B. A., Gilboa E. Emerging clinical applications of RNA, Nature, 2002, 418, no.6894: 252–258. https://doi.org/10.1038/418252a
Kandagal P. B., Shaikh S. M. T., Manjunatha D. H. et al. Spectroscopic studies on the binding of bioactive phenothiazine compounds to human serum albumin, J. Photochem. Photobiol. A: Chem., 2007, no.189: 121–127. https://doi.org/10.1016/j.jphotochem.2007.01.021
Balasubramanian V., Nguen L. T., Balasubramanian S. V., Ramanathan M. Interferon-gamma-inhibitory oligodeoxynucleotides alter the conformation of interferon-gamma, Mol. Pharmacol., 1998, 53, no.5: 926–932.
Zhonq Z.-H. Pramanik A., Ekberq K. et al. Insulin binding monitored by fluorescence correlation spectroscopy, Diabetologia, 2001, 44, no.9: 1184–1188. https://doi.org/10.1007/s001250100608
Hill R. J. Quenching of tryptophan fluorescence in rabbit and bovine IgG, Eur. J. Immunol., 1973, 3, no.6: 330–334. https://doi.org/10.1002/eji.1830030603
Gusev N. B. Vnutrikletochnye Ca-svjazyvajushhie belki. Ch. 2. Struktura i mehanizm funkcionirovanija, Soros. obrazovat. zhurn., 1998, no.5: 11–16 [in Russian].
Dubej I. Ya., Dubej L. V. Syntez (2′-5′)-tryadenilativ ta ikhnikh analohiv z vykorystanniam O-nukleofil'noho katalizu reaktsii mizhnukleotydnoi kondensatsii, Biopolymers and Cell, 2007, 23, no.6: 538–544 [in Ukrainian].
Lakowicz J. R. Principles of fluorescence spectroscopy, 3rd ed., New York: Springer, 2006. https://doi.org/10.1007/978-0-387-46312-4
Seedher N., Kanojia M. Mechanism of interaction of hypoglycemic agents glimepiride and glipizide with human serum albumin, Centr. Eur. J. Chem., 2009, 7, no.1: 96–104. https://doi.org/10.2478/s11532-008-0080-x
Gogichaeva N. V., Williams T., Alterman M. A. MALDI-TOF tandem mass spectrometry as a new tool for amino acid analysis, J. Amer. Soc. Mass Spectrom., 2007, 18, no.2: 279–284. https://doi.org/10.1016/j.jasms.2006.09.013
McIver R. T. Jr., Li Y., Hunter R. L. High-resolution laser desorption mass spectrometry of peptides and small proteins, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1994, 91, no.11: 4801–4805. https://doi.org/10.1073/pnas.91.11.4801
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2025 Доповіді Національної академії наук України
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
