Дія інгібіторів карбоангідрази на ензиматичну активність ізольованої тилакоїдної CF1 АТФази
DOI:
https://doi.org/10.15407/dopovidi2016.01.092Ключові слова:
CF1 АТФаза, ацетазоламід, гідроліз АТФ, карбоангідраза, фотосинтетичні мембрани хлоропластівАнотація
Досліджено дію інгібіторів карбоангідрази — ацетазоламіду (АА) і етоксизоламіду (ЕА) на ферментативну активність ізольованого чинника спряження CF1 — каталітичної частини АТФ-синтазного комплексу хлоропластів. Фермент виділяли з хлоропластів шпинату, обробляючи їх 1 мМ ЕДТА. Показано, що карбоангідразна активність CF1, визначена в розчині за прискоренням утворення CO2 в реакції дегідратації гідрокарбонату, становить 73 мкмоль CO2 · (мг білка · хв)-1 і майже в 30 разів перевищує АТФазну активність ферменту. АА і ЕА інгібують як АТФазну, так і карбоангідразну активність CF1. I50 для Ca2+-АТФазної реакції, що каталізується ізольованим CF1 у розчині, становить 2 мкМ для АА і ЕА. АТФазна активність дещо зростає при збільшенні концентрації ЕА. 50% інгібування карбоангідразної активності досягається за наявності 2 мкМ АА і 12 мкМ ЕА. Зроблено висновок, що і водорозчинний АА, і жиророзчинний ЕА пригнічують як АТФазну, так і карбоангідразну активність ферменту при близьких і відносно низьких концентраціях. Функціональна роль виявленої карбоангідразної активності може полягати в полегшенні перенесення протонів, які поглинаються або виділяються в реакції синтезу або гідролізу АТФ відповідно.
Завантаження
Посилання
Beke-Somfai T., Lincoln P., Nordén B. Biochemistry., 2010, 49, No 3: 401–403. doi: https://doi.org/10.1021/bi901965c, PMid:20000803
Merchant S., Shaner S.L., Selman B. R. J. Biol. Chem., 1983, 258, No 2: 1026–1031. PMid:6218161
Lien S., Racker E. Methods Enzymol., 1971, 23: 547–555. doi: https://doi.org/10.1016/S0076-6879(71)23125-6
Tiedge H., Liinsdorf H., Schafer G., Schairer H. U. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 1985, 82: 7874–7878. doi: https://doi.org/10.1073/pnas.82.23.7874, PMid:16593626 PMCid:PMC390872
Mills J. D., Mitchell P. Biochim. Biophys. Acta., 1984, 764, No 1: 93–104. doi: https://doi.org/10.1016/0005-2728(84)90145-2
Malyan A. N. Uspekhi biol. chem., 2013, 53: 297–322 (in Russian); English translation: Malyan A. N. Biochemistry (Moscow), 2013, Vol. 78, 13: 1512–1523. doi: https://doi.org/10.1134/S0006297913130099, PMid:24490737
Onoiko E. B., Polishchuck A. V., Zolotareva E. K. Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2010, 10: 160–165 (in Russian).
Semenihin A. V., Zolotareva E. K. Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2014, 6: 151–155 (in Ukrainian). doi: https://doi.org/10.15407/dopovidi2014.06.151
Stepanova A. M., Nikiforova L. F. Methods of isolation of latent Sa2+-ATPase from the pea chloroplasts, Methods of biochemical analysis of plants, Ed. V. V. Polevoy, G. B. Maximov, Leningrad: Izd-vo Leningrad. State University, 1978: 62–68 (in Russian).
Lowry O. H., Rosenbrough N. J., Farr A. L., Randall R. J. J. Biol Chem., 1951, 193: 265–275. PMid:14907713
Engelbrecht S., Schürmann K., Junge W. Eur. J. Biochem., 1989, 179: 117–122. doi: https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1989.tb14528.x, PMid:2521825
Moskvin O. V., Shutova T. V., Khristin M. S., Ignatova L. K., Villarejo A., Samuelsson G., Klimov V. V., Ivanov B. N. Photosynth. Res., 2004, 79, No 1: 93–100. doi: https://doi.org/10.1023/B:PRES.0000011925.93313.db, PMid:16228403
Rudenko N. N., Ignatova L. K., Ivanov B. N. Photosynth. Res., 2007, 91, No 1: 81–89. doi: https://doi.org/10.1007/s11120-007-9148-2, PMid:17347907
Zhurikova E. M., Ignatova L. K., Semenova G. A., Rudenko N. N., Mudrik V. A., Ivanov B. N. Russ. J. Plant Physiol., 2015, 62, No 4: 564–569 (in Russian). doi: https://doi.org/10.1134/S1021443715040214
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2024 Доповіді Національної академії наук України
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
