Кладистичний аналіз серин-треонінової протеїнкінази KIN10 та особливості її експресії в різних органах Arabidopsis thaliana
DOI:
https://doi.org/10.15407/dopovidi2016.01.081Ключові слова:
KIN10, експресія генів, кладистичний аналіз, найближчі гомологи, серин-треонінові протеїнкінази, філогенетичне деревоАнотація
Проведено кладистичний аналіз та побудовано філогенетичне дерево найближчих гомологів протеїнкінази KIN10 із Arabidopsis thaliana. Показано, що KIN10 і її два найближчих гомолога в рослинах A. thaliana: KIN11 (P92958) та Akin11 (Q9FLZ3) є представниками унікальної підродини рослинних протеїнкіназ SnRK1. Охарактеризовано експресію KIN10 в різних органах рослин A. thaliana. Найбільшу кількість транскриптів KIN10 відмічено в наземній фотосинтезуючій частині рослин, де протеїнкіназа KIN10 забезпечує регуляцію біосинтетичних та різноманітних сигнальних процесів.
Завантаження
Посилання
Mohannath G., Jackel J. N., Lee Y. H., Buchmann C., Wang H., Patil V., Adams A. K., Bisar D. M. PLoS One, 2014, 9, No 1: e87592. doi: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0087592, PMid:24498147 PMCid:PMC3907550
Halford N. G., Hey S., Jhurreea D., Laurie S., McKibbin R. S., Paul M., Zhang Y. J. Exp. Bot., 2003, 54: 467–475. doi: https://doi.org/10.1093/jxb/erg038, PMid:12508057
Halford N. G., Hardie D. G. Plant Mol. Biol., 1998, 37: 735–748. doi: https://doi.org/10.1023/A:1006024231305, PMid:9678569
Son S., Oh C.J., An C.S. Plant Pathol. J., 2014, 30, Iss. 3: 269–278. doi: https://doi.org/10.5423/PPJ.OA.06.2014.0061, PMid:25289013 PMCid:PMC4181108
Baena-González E., Sheen J. Trends Plant Sci., 2008, 9: 474–482. doi: https://doi.org/10.1016/j.tplants.2008.06.006, PMid:18701338 PMCid:PMC3075853
Lawlor D. W., Paul M. J. Front. Plant Sci., 2014, 5: 418–432. doi: https://doi.org/10.3389/fpls.2014.00418, PMid:25202319 PMCid:PMC4142875
Nunes C., O'Hara L. E., Primavesi L. F., Delatte T. L., Schluepmann H., Somsen G. W., Silva A. B., Fevereiro P. S., Wingler A., Paul M. J. Plant Physiol., 2013, 162, No 3: 1720–1732. doi: https://doi.org/10.1104/pp.113.220657, PMid:23735508 PMCid:PMC3707538
Jeong E.-Y., Seo P. J., Woo J. C., Park C.-M. BMC Plant Biol., 2015, 15, No 1: 110–123. doi: https://doi.org/10.1186/s12870-015-0503-8, PMid:25929516 PMCid:PMC4416337
Fragoso S., Espíndola L., Páez-Valencia J., Gamboa A., Camacho Y., Martínez-Barajas E., Coello P. Plant Physiol., 2009, 149, No 4: 1906–1916. doi: https://doi.org/10.1104/pp.108.133298, PMid:19211700 PMCid:PMC2663738
Karpov P. A., Nadezhdina E. S., Yemets A. I., Blume Ya. B. Moscow Univ. Biol. Sci. Bull., 2010, 65: 213–216. doi: https://doi.org/10.3103/S0096392510040267
Kjaersgârd I. V., Jespersen H. M., Rasmussen S. K., Welinder K. G. Plant Mol. Biol., 1997, 33, No 4: 699–708. doi: https://doi.org/10.1023/A:1005707813801, PMid:9132061
Sato S., Kaneko T., Kotani H., Nakamura Y., Asamizu E., Miyajima N., Tabata S. DNA Res., 1998, 5: 41–54. doi: https://doi.org/10.1093/dnares/5.1.41, PMid:9628582
Littler D. R., Walker J. R., Davis T., Wybenga-Groot L. E., Finerty PJ. Jr., Newman E., Mackenzie F., Dhe-Paganon S. Acta. Crystallogr. Sect. F. Struct. Biol. Cryst. Commun., 2010, 66: 143–151. doi: https://doi.org/10.1107/S1744309109052543, PMid:20124709 PMCid:PMC2815679
Bright N. J., Carling D., Thornton C. J. Biol. Chem., 2008, 22: 14946–14954. doi: https://doi.org/10.1074/jbc.M710381200, PMid:18339622 PMCid:PMC3258900
Matenia D., Mandelkow E. M. Trends Biochem. Sci., 2009: 34: 332–342. doi: https://doi.org/10.1016/j.tibs.2009.03.008, PMid:19559622
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2024 Доповіді Національної академії наук України
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.