Естеразна активність чинника спряження CF1, ізольованого з хлоропластів шпинату

Автор(и)

  • Н.Ф. Михайленко Інститут ботаніки ім. М.Г. Холодного НАН України, Київ
  • А.В. Семеніхін Інститут ботаніки ім. М.Г. Холодного НАН України, Київ
  • А.П. Хомочкін Інститут ботаніки ім. М.Г. Холодного НАН України, Київ
  • О.К. Золотарьова Інститут ботаніки ім. М.Г. Холодного НАН України, Київ

DOI:

https://doi.org/10.15407/dopovidi2017.03.092

Ключові слова:

CF1-ATФаза, естераза, карбоангідраза, сульфаніламідні інгібітори, хлоропласти

Анотація

Показано здатність ізольованого чинника спряження CF1 — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібі-тори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували естеразну активність ензиму. АА в низькій концентрації (менше 5 мкМ) стимулював, а в діапазоні 25—75 мкМ інгібував естеразну активність CF1. ЕА в концентраціях 1—75 мкМ спричиняв значні зміни естеразної активності CF1. АА і ЕА також впливали на латентну ATФазну активність ензиму: в концентраціях 1—25 мкМ активували, а 30—100 мкМ пригнічували гідроліз ATФ. Отримані результати дають підставу припустити, що виявлена естеразна активність CF1 пов'язана з карбоангідразною функ цією чинника спряження і, можливо, є необхідною для перенесення протонів, спряженого з реакціями синтезу або гідролізу ATФ.

Завантаження

Дані завантаження ще не доступні.

Посилання

Tiedge, H., Lünsdorf, H., Schäfer, G. & Schairer, H. U. (1985). Subunit stoichiometry and juxtaposition of the photosynthetic coupling factor 1: Immunoelectron microscopy using monoclonal antibodies. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 82, No. 23, pp. 7874-7878. https://doi.org/10.1073/pnas.82.23.7874

Malyan, A. N. (2013). Noncatalytic nucleotide binding sites: Properties and mechanism of involvement in ATP synthase activity regulation. Biochemistry (Moscow), 78, No. 13, pp. 1512-1523. https://doi.org/10.1134/S0006297913130099

Groth, G. & Strotmann, H. (1999). New results about structure, function and regulation of the chloroplast ATP synthase (CF0CF1). Phyiol. Plant., 106, No. 1, pp. 142-148. https://doi.org/10.1034/j.1399-3054.1999.106120.x

Semenihin, A. V. & Zolotareva, O. K. (2015). Carbonic anhydrase activity of integral-functional complexes of thylakoid membranes of spinach chloroplasts. Ukr. Biochem. J., 87, Iss. 3, pp. 47-56. https://doi.org/10.15407/ubj87.03.047

Khomochkin, A. P., Semenikhin, A. V. & Zolotareva, E. K. (2016). Effect of carbonic anhydrase inhibitors on enzymatic activity of isolated thylakoid CF1 ATPase. Dopov. Nac. akad. nauk Ukr., No. 1, pp. 92-98 (in Ukrainian). doi: https://doi.org/10.15407/dopovidi2016.01.092

Onoiko, E. V., Polishchuck, A. V. & Zolotareva, E. K. (2010). The stimulation of photophosphorylation in isolated spinach chloroplasts by exogenous bicarbonate: the role of carbonic anhydrase. Dopov. Nac. akad. nauk Ukr., No. 10, pp. 160-165 (in Russian).

Moroney, J. V., Bartlett, S. G. & Samuelsson, G. (2001). Carbonic anhydrases in plants and algae. Plant Cell Environ., 24, No. 2, pp. 141-153. https://doi.org/10.1111/j.1365-3040.2001.00669.x

Fabre, N., Reiter, I. M., Becuwe-Linka, N., Genty, B. & Rumeau, D. (2007). Characterization and expression analysis of genes encoding α and β carbonic anhydrases in Arabidopsis. Plant Cell Environ., 30, No. 5, pp. 617-629. https://doi.org/10.1111/j.1365-3040.2007.01651.x

Rudenko, N.N., Ignatova, L.K., Fedorchuk, T.P. & Ivanov, B. N. (2015). Carbonic anhydrases in photosynthetic cells of higher plants. Biochemistry (Moscow), 80, No. 6, pp. 674-687. https://doi.org/10.1134/S0006297915060048

Winum, J.-Y., Colinas, P. (2015). Carbonic Anhydrases as Esterases and Their Biotechnological Applications. In Supuran, C. T., De Simone, G (Eds.) From Theory to Medical and Industrial Applications (pp. 361-371), Amsterdam: Elsevier. doi: https://doi.org/10.1016/b978-0-444-63258-6.00021-4

Yaguzhinskiy, L. S., Gudz, T. I. & Verkhovskiy, A. B (1978). Esterase activity of oligomycin sensitive ATPase of mitochondria. Biokhimiia, 43 (No. 11), pp. 2058-2063 (in Russian).

Zakharov, S. D., Sytnik, S. K., Malian, A. N. & Makarov, A. D. (1978). solation and svoysva SF1-ATPase with a modified structure submolecular. Biokhimiia, 43, No. 5, pp. 887-891 (in Russian).

Nikulina, G. I. (1965). Review of methods for the colorimetric determination of phosphorus on the formation of molybdenum blue. Moscow, Leningrad: Nauka, 1965 (in Russian).

Efimtseva, E. A. & Chelpanova, T. I. (2007). Esterase activity in the tissues of various parts of the gastrointestinal tract of the reindeer. Selskokhozyaistvennaya biologiya, No. 6, pp. 77-80 (in Russian).

Bender, M. L., Kezdy, F. J. & Wedler, F. C. (1967). Alpha-Chymotrypsin: Enzyme concentration and kinetics. J. Chem. Educ., 44, No. 2, pp. 84-88. https://doi.org/10.1021/ed044p84

##submission.downloads##

Опубліковано

22.05.2024

Як цитувати

Михайленко, Н., Семеніхін, А., Хомочкін, А., & Золотарьова, О. (2024). Естеразна активність чинника спряження CF1, ізольованого з хлоропластів шпинату . Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, (3), 92–98. https://doi.org/10.15407/dopovidi2017.03.092

Номер

№ 3 (2017): Доповіді Національної академії наук України

Розділ

Біохімія

Ліцензія

Авторське право (c) 2024 Доповіді Національної академії наук України

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.