Фосфорилювання вірусних білків — важлива умова репродукції рослинних вірусів

Автор(и)

  • Л.О. Максименко Інститут мікробіології і вірусології ім. Д.К. Заболотного
  • Н.Й. Пархоменко Інститут мікробіології і вірусології ім. Д.К. Заболотного

DOI:

https://doi.org/10.15407/dopovidi2021.05.107

Ключові слова:

Х-вірус картоплі, капсидний білок ХВК, фосфорилювання, протеїнкінази

Анотація

Фосфорилювання білків характерно для структурних білків у вірусу мозаїки цвітної капусти, А-вірусу картоплі (АВК), вірусу шарки сливи та ін. Цей процес необхідний для розвитку вірусної інфекції в рос лині. Х-вірус картоплі (ХВК) — типовий представник роду Potexvirus. Встановлено, що капсидний білок ХВК здатний фосфорилюватися в стандартному інкубаційному середовищі in vitro, яке містило (гамма-32Р)АТФ. На відміну від цього білок ХВК у стандартному інкубаційному середовищі за наявності (альфа-32Р)АТФ не фосфорилюється. Таким чином, кінцевий фосфат АТФ відіграє головну роль у фосфорилюванні білка ХВК. Фосфорильований білок ХВК у системі in vivo був виявлений шляхом експонування нітроцелюлозного фільтра з імуноблотом на рентгенівській плівці РМ-1. У результаті був одержаний автограф фосфорильованого in vivo структурного білка ХВК. Концентрація іонів Са2+ та ЕДТА у системі фосфорилювання in vitro впливає на процес фосфорилювання структурного білка ХВК. За наявності в системі фосфорилювання in vitro 10 мМ ЕДТА та 10 мМ СаCl2 процес фосфорилювання структурного білка ХВК пригнічується. Явище фосфорилювання структурного білка ХВК використовується в процесах репродукції вірусу в інфікованій клітині

Завантаження

Посилання

Ivanov, K. I., Puustinen, P., Merits, A., Saarma, M. & Makinen, K. (2001). Phosphorylation down-regulates the RNA binding function of the coat protein of potato virus A. J. Biol. Chem., 276, pp. 13530-13540. https://doi.org/10.1074/jbc.M009551200

Law, L. M., Everitt, J. C., Beatch, M. D., Holmes, C. F. & Hobman, T. C. (2003). Phosphorylation of rubella virus capsid regulates its RNA binding activity and virus replication. J. Virol., 77, pp. 1764-1771. https://doi.org/10.1128/jvi.77.3.1764-1771.2003

Makarov, V. V., Iconnicova, A. Y., Guseinov, M. A., Vishnichenko, V. K. & Kalinina, N. O. (2012). In vitro phosphorylation of the N-terminal half of hordeivirus movement protein. Biochemistry (Mosc.), 77, pp. 1072-1081. https://doi.org/10.1134/S0006297912090155

Atabekov, J. G., Rodionova, N. P., Karpova, O. V., Kozlovsky, S. V., Novikov, V. K. & Arkhipenko, M. V. (2001). Translational activation of encapsidated potato virus X RNA by coat protein phosphorylation. Virology, 286, pp. 466-474. https://doi.org/10.1006/viro.2001.1013

Koenig, H., Tremaine, J. H. & Shepard, J. F. (1978). In situ degradation of the protein chain of potato virus X at the N- and C-termini. J. gen. Virol., 38, pp. 329-337. https://doi.org/10.1099/0022-1317-38-2-329

Wu, G. & Bruening, G. (1971). Two proteins from cowpea mosaic virus. Virology, 46, No. 3, pp. 596-612. https://doi.org/10.1016/0042-6822(71)90063-8

Shepard, J. F. & Secor, G. A. (1969). Detection of potato virus X in infected plant tissue by radial and double-diffusion tests in agar. Phytopathology, 59, No. 12, pp. 1838-1844.

Towbin, H., Staehelin T. & Gordon, J. (1979). Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 76, No. 9, pp. 4350-4354. https://doi.org/10.1073/pnas.76.9.4350

Menissier-De Murcia, J., Geldreich, A. & Lebeurier, J. (1986). Evidence for a protein kinase activity associated with purified particles of cauliflower mosaic virus. J. gen. Virol., 67, pp. 1885-1891. https://doi.org/10.1099/0022-1317-67-9-1885

Laemmli, U. K. (1970). Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacterio - phage T4. Nature, 227, No. 5259, pp. 680-685. https://doi.org/10.1038/227680a0

Oparka, K. J., Roberts, A. G., Roberts, I. M., Prior, D. A. M. & Santa Crus, S. (1996). Viral coat protein is targeted to, but does not gate, plasmodesmata during cell-to-cell movement of potato virus X. Plant J., 10, pp. 805-813. https://doi.org/10.1046/j.1365-313X.1996.10050805.x

Karpova, O. V., Rodionova, N. P., Ivanov, K. I., Kozlovsky, S. V., Dorokhov, Yu. L. & Atabekov, I. G. (1999). Phosphorylation of tobacco mosaic virus movement protein abolishes its translation repressing ability. Virology, 261, pp. 20-24. https://doi.org/10.1006/viro.1999.9842

Didenko, L. F., Maksymenko, L. A. & Parkhomenko, N. I. (1993). In vitro phosphorylation of informosome proteins from leaves of stramonium infected with potato X-virus. Mikrobiol. Zhurn., 55, No. 2, pp. 68-74 (in Russian).

Fellers, J., Wan, J., Hong, Y., Collins, G. B. & Hunt, A. G. (1998). In vitro interactions between a potyvirusencoded, genome-linked protein and RNA-dependent RNA polymerase. J. gen. Virol., 79, pp. 2043-2049. https://doi.org/10.1099/0022-1317-79-8-2043

Watanabe, Y., Ogawa, T. & Okada, Y. (1992). In vivo phosphorylation of the 30-kDa protein of tobacco mosaic virus. FEBS Lett., 313, pp.181-184. https://doi.org/10.1016/0014-5793(92)81440-w

##submission.downloads##

Опубліковано

27.10.2021

Як цитувати

Максименко, Л., & Пархоменко, Н. (2021). Фосфорилювання вірусних білків — важлива умова репродукції рослинних вірусів. Доповіді Національної академії наук України, (5), 107–113. https://doi.org/10.15407/dopovidi2021.05.107

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають