Вплив від’єднання субстрату на кінетику ферментативного каталізу
DOI:
https://doi.org/10.15407/dopovidi2019.01.040Ключові слова:
поодинокі макромолекули; фермент-субстратна взаємодія; конформаційні стани; швидкість ферментативної реакціїАнотація
В мінімальній кінетичній схемі з двома конформаційними станами фермент-субстратного комплексу з різною каталітичною активністю показано, що зворотний процес від’єднання субстрату від комплексу не завжди відіграє інгібіторну роль. Навпаки, збільшення константи швидкості від’єднання в певних межах може лише прискорювати оберт ферменту. Визначені концентрації субстрату необхідні для уможлив-лення такого ефекту. Висновки однаково придатні для аналізу даних експериментів в ансамблі чи на поодиноких ферментах.
Завантаження
Посилання
Henri, V. (1902). Théorie générale de l’action de quelques diastases. C. R. Acad. Sci., 4, pp. 916-919. doi: https://doi.org/10.1016/j.crvi.2005.10.007
Michaelis, L. & Menten, M. L. (2013). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochem. Zeitschrift, 49, pp. 333-369. doi: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.07.015
Cornish-Bowden, A. & Whitham, C. P. (Eds.). (2013). A century of Michaelis-Menten kinetics. FEBS Lett. (special issue), 587, pp. 2711-2894. doi: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.07.035
Cornish-Bowden, A. (2015). One hundred years of Michaelis-Menten kinetics. Perspective in Science, 4, pp. 3-9. doi: https://doi.org/10.1016/j.pisc.2014.12.002
Monod, J., Wyman, J. & Changeaux, J.-P. (1965). On the nature of allosteric transitions: a plausible model. J. Mol. Biol., 12, pp. 88-118. doi: https://doi.org/10.1016/S0022-2836(65)80285-6
Rabin, B. R. (1967). Co-operative effects in enzyme catalysis: A possible kinetic model based on substrate-induced conformational isomerization. Biochem. J., 102, pp. 22c-23c. doi: https://doi.org/10.1042/bj1020022C
Cornish-Bowden A. & Cárdenas, M. L. (1987). Cooperativity in monomeric enzymes. J. Theor. Biol., 124, pp. 1-23. doi: https://doi.org/10.1016/S0022-5193(87)80248-5
Frieden, C. (1970). Kinetic aspects of regulation of metabolic processes: The hysteretic enzyme concept. J. Biol. Chem., 245, pp. 5788-5799.
Christophorov, L. N. (2015). Proteins as nanomachines: Hysteretic enzymes revisited. Springer Proceedings in Physics, 156, pp. 222-232. doi: https://doi.org/10.1007/978-3-319-06611-0_19
Kou, S. C., Cherayil, B. J., Min, W., English, B. P. & Xie X. S. (2005). Single-molecule Michaelis-Menten equations. J. Phys. Chem. B, 109, pp. 19068-19081. doi: https://doi.org/10.1021/jp051490q
English, B. P., Min, W., van Oijen, A. M., Lee, K. T., Luo, G., Sun, H., Cherayil, B. J., Kou, S. C. & Xie, X. S. (2006). Ever-fluctuating single enzyme molecules: Michaelis-Menten equation revisited. Nat. Chem. Biol., 2, pp. 87-94. doi: https://doi.org/10.1038/nchembio759
Christophorov, L. N., Kharkyanen, V. N. & Berezetskaya, N. M. (2013). Molecular self-organization: A single molecule aspect. Chem. Phys. Lett., 583, pp. 170-174. doi: https://doi.org/10.1016/j.cplett.2013.08.005
Reuveni, S., Urbakh, M. & Klafter, J. (2014). Role of substrate unbinding in Michaelis-Menten enzymatic reactions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 111, pp. 4391-4396. doi: https://doi.org/10.1073/pnas.1318122111
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2023 Доповіді Національної академії наук України
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
