Зв’язування монАТ II-5c з Aα20–78 дiлянкою фiбриногену iнгiбує експозицiю неоантигенної детермiнанти в Bβ126–135 сайтi молекули

Автор(и)

  • Л.П. Урвант
  • Є.М. Макогоненко
  • Т.А. Позняк
  • М.О. Пидюра
  • I.М. Колеснiкова
  • П.Ю. Цап
  • Г.К. Березницький
  • Е.В. Луговськой
  • С.В. Комiсаренко

DOI:

https://doi.org/10.15407/dopovidi2014.05.149

Ключові слова:

Зв’язування монАТ II-5c з Aα20–78 дiлянкою фiбриногену iнгiбує експозицiю неоантигенної детермiнанти в Bβ126–135 сайтi молекули

Анотація

Дослiджено вплив монАТ II-5с, епiтоп якого локалiзований в Aα20–78 фрагментi Е-регiону молекули фiбриногену, на експозицiю неоантигенної детермiнанти монАТ I-3с у ходi трансформацiї фiбриногену в фiбрин. Iз застосуванням IФ, ППР й електрофоретичного аналiзу встановлено, що монАТ II-5с iнгiбує зв’язування монАТ I-3с з фiбрином, тромбiну з фiбрином i вiдщеплення фiбринопептиду А вiд фiбриногену в системах фiбриноген+тромбiн i Х-фрагмент фiбриногену+тромбiн. Цi данi пiдтверджують нашу гiпотезу про тромбiн-фiбриногеновий субстратний комплекс як тригер структурної перебудови Е-регiонiв молекули фiбриногену, що супроводжується формуванням у Bβ126–135 дiлянцi фiбрину неоантигенної детермiнанти монАТ I-3с.

Завантаження

Посилання

Lugovskoy E. V., Gritsenko P. G., Kolesnikova I. N. et al. Thromb. Res., 2009, 123, No. 5: 765–770. https://doi.org/10.1016/j.thromres.2008.08.024

Urvant L. P., Makogonenko E. M., Bereznitskiy G. K. et al. Dopov. Nac. akad. nauk Ukr., 2012, No. 7: 170–175 (in Ukrainian).

Urvant L. P., Makogonenko E. M., Pydiura N. O. et al. Dopov. Nac. akad. nauk Ukr., 2013, No. 10: 177–181 (in Ukrainian).

Kolesnikova I. M., Lugovskaya N. E., Lugovskoy E. V. et al. Dopov. Nac. akad. nauk Ukr., 2006, No. 9: 181–185 ((in Ukrainian).

Friguet B., Chaffotte A. F., Djavadi-Ochaniance Z., Goldberg M. E. J. Immunol. Meth., 1985, 77, No. 2: 305–319. https://doi.org/10.1016/0022-1759(85)90044-4

Varetska T. V. Ukr. biokhim. zhurn., 1960, 32, No. 1: 13–24 (in Ukrainian).

Thompson A. R., Enfield D. L., Ericsson L. H. et al. Arch. Biochem. Biophys., 1977, 178, No. 2: 356–367. https://doi.org/10.1016/0003-9861(77)90204-1

Medved L. V., Gorkun O. V., Manyakov V. F., Belitser V. A. Molekulyar. bioilogiya, 1986, 20, No. 2: 461–470 (in Russian).

Solov’ev D. A., Ugarova T. P. Biokhimiia, 1993, 58, No. 8: 1221–1233.

Laemmli U. K. Nature, 1970, 227, No. 5259: 680–685. https://doi.org/10.1038/227680a0

Pechik I., Madrazo J., Mosesson M.W. et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2004, 101, No. 9: 2718–2723. https://doi.org/10.1073/pnas.0303440101

Vu T. T., Stafford A. R., Leslie B. A. et al. J. Biol. Chem., 2013, 288, No. 23: 16862–16871. https://doi.org/10.1074/jbc.M113.464750

Stabbs M. T., Bode W. A. Thromb. Res., 1993, 69, No. 1: 1–59. https://doi.org/10.1016/0049-3848(93)90002-6

Lugovskoy E. V., Gritsenko P. G., Kolesnikova I. N. et al. Thromb Res., 2004, 113, No. 3./4.: 251–259.

Biennie C. D., Lord S. T. Thromb. Haemost., 1991, 65, No. 2: 165–168.

##submission.downloads##

Опубліковано

25.02.2025

Як цитувати

Урвант, Л., Макогоненко, Є., Позняк, Т., Пидюра, М., Колеснiкова I., Цап, П., Березницький, Г., Луговськой, Е., & Комiсаренко С. (2025). Зв’язування монАТ II-5c з Aα20–78 дiлянкою фiбриногену iнгiбує експозицiю неоантигенної детермiнанти в Bβ126–135 сайтi молекули . Доповіді Національної академії наук України, (5), 149–156. https://doi.org/10.15407/dopovidi2014.05.149

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають