Роль кальцію в реалізації біологічної дії епібрасиноліду в метаболізмі клітин трансгенних рослин тютюну cax1
DOI:
https://doi.org/10.15407/dopovidi2015.09.105Ключові слова:
24-епібрасинолід, CAX1 (Cation Exchanger 1), Nicotiana tabacum, аскорбатпероксидаза, глутатіонредуктаза, кальцій, НАД, НАДФ, НАДФН, супероксиддисмутазаАнотація
Досліджено роль кальцію в реалізації біологічної дії екзогенного 24-епібрасиноліду (ЕБЛ) в метаболізмі клітин трансгенних рослин Nicotiana tabacum екотипу KY-160 та створених на їх основі трансгенних рослин тютюну cax1, які експресують кодуючу частину гена H+/Ca2+ вакуолярного антипортеру арабідопсису CAX1. Встановлено, що ЕБЛ активує системи антиоксидантного захисту – супероксиддисмутазу, аскорбатпероксидазу та глутатіонредуктазу, а також зумовлює підвищення рівня супероксид аніон-радикала та відновленого глутатіону. Показано, що порушення внутрішньоклітинного гомеостазу іонів кальцію призводить до зниження реакції рослин на дію екзогенного ЕБЛ. За умов дії інгібітора глюкозо-6-фосфатдегідрогенази знижується активність ферментів глутатіон-аскорбатного циклу – аскорбатпероксидази і глутатіонредуктази.
Завантаження
Посилання
Kagale S., Divi U. K., Krochko J. E., Keller W. A., Krishna P. Planta, 2007, 225, Iss. 2: 353–364.
Yan J., Guan L., Sun Y., Zhu Y., Liu L., Lu R., Jiang M., Tan M., Zhang A. Plant Cell Physiol., 2015, 56, No 5: 883-896. https://doi.org/10.1093/pcp/pcv014
Zhao Y., Qi Z., Berkowitz G. A. Plant Physiol., 2013, 163, No 2: 555-565. https://doi.org/10.1104/pp.112.213371
Straltsova D., Chykun P., Subramaniam S., Sosan A., Kolbanov D., Sokolik A., Demidchik V. Steroids, 2015, 97: 98-106. doi:10.1016/j.steroids.2014.10.008. https://doi.org/10.1016/j.steroids.2014.10.008
Hirschi K. D. Plant Cell., 1999, 11, Iss. 11: 2113–2122. https://doi.org/10.1105/tpc.11.11.2113
Able A. J., Guest D. I., Sutherland M. W. Plant Physiol., 1998, 117, No 2: 491–499. https://doi.org/10.1104/pp.117.2.491
Boveris A., Chance B. Biochem. J., 1973, 134, Iss. 3: 707–716. https://doi.org/10.1042/bj1340707
Griffith O. W. Anal. Biochem., 1980, 106, Iss. 1: 207–212. https://doi.org/10.1016/0003-2697(80)90139-6
Xia X.-J., Zhou Y.-H., Shi K., Zhou J., Foyer C. H., Yu. J.-Q. J. Exp. Bot., 2015, https://doi.org/10.1093/jxb/erv089
Foyer C. H., Noctor G. Plant Physiology, 2011, 155, No 1: 2–18. https://doi.org/10.1104/pp.110.167569
Karita E., Yamakawa H., Mitsuhara I., Kuchitsu K., Ohashi Y. Plant Cell Physiol., 2004, 45, No 10: 1371–1379. https://doi.org/10.1093/pcp/pch158
Gahan P. B., Ishkhanes S. T., Crevecoeur M., Greppin H. Cell Biochem. Funct., 1998, 16, Iss. 1: 29–34. https://doi.org/10.1002/(SICI)1099-0844(199803)16:1<29::AID-CBF758>3.0.CO;2-6
Deng Z., Zhang X., Tang W., Oses-Prieto J. A., Suzuki N., Gendron J. M., Chen H., Guan S., Chalkley R. J., Peterman T. K., Burlingame A. L., Wang Z. Y. Mol. Cell. Proteomics., 2007, 6, No 12: 2058–2071. https://doi.org/10.1074/mcp.M700123-MCP200
Liu Y., Wu R., Wan Q., Xie G., Bi Y. Plant Cell Physiol., 2007, 48, No 3: 511–522. https://doi.org/10.1093/pcp/pcm020
Herbette S., Cochard H. Plant Physiol., 2010, 153, No 4: 1932–1939. https://doi.org/10.1104/pp.110.155200
##submission.downloads##
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2025 Доповіді Національної академії наук України
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
